酶的结构与功能的关系

笑看风云

（一） 酶分子的结构特点
A 结合部位 Binding site
• 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。
B 催化部位 catalytic site
• 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。
• 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。
• 结合部位决定酶的专一性，
• 催化部位决定酶所催化反应的性质。
酶分子上具有一定空间构象的部位，是酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位，称为酶的活性中心。
酶的活性中心的特点
1、活性中心仅占据整个酶体积的很小一部分；
2、是一个具有三维构型的实体；
3、底物和酶的活性中心的结合力很弱；
4、诱导适应过程；
5、含有催化基团和结合基团。
必需基团
Ø 活性中心内的必需基团
结合基团(binding group)
与底物相结合；
催化基团(catalytic group)
催化底物转变成产物  
Ø 活性中心外的必需基团
维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
酶活性中心的必需基团
• 主要包括：
亲核性基团：丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。


• 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。


活性部位的基团都是必须基团，但是必需基团还包括那些在活性部位以外的，对维持空间构象必须的基团！
C 别构部位 Regulatory site
• 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。


（二） 酶原的激活
• 处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
•  酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。这个过程实际上就是酶的活性部位形成或暴露的过程。
•  酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。
• 酶原激活的机制为：酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。
•  酶原激活的生理意义在于：保护自身组织细胞不被酶水解消化。

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