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[分享] 酶的量越多,降低的活化能会不会越多?

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发表于 2025-1-25 21:09 | 显示全部楼层 |阅读模式
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发表于 2025-1-25 21:10 | 显示全部楼层
不会的,这是宏观与微观的混淆,酶越多,在反应物充足时,宏观上反应快,但是从微观的角度看,每个酶所起的作用是不变的。就像有一批货物要卸下来,一个人做和一百个人做花费的时间不同,但是每个人做的一样的类似。也就是说酶的降低活化能的多少是它本身的性质,和它的活性有关,一个酶促反应的宏观进行的快慢除了与活化能大小有关,也与催化剂的多少有关。
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发表于 2025-1-25 21:10 | 显示全部楼层
酶高效催化可以理解为借助大分子各个原子一起发力,使得反应需要的能量集中到活性中心,底物与酶分子与分子一对一之间,酶相对于其他催化剂,与底物接触的原子多了很多,结合位点和催化位点都出力,挤和拉的作用都增加了,使得反应更容易进行。相当于一个人(几个原子组成的一个小分子的催化剂)干活与很多人作为一个集体(成千上万个原子组成的一个大分子)干活的区别。同一种酶,催化特性是特定的。
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发表于 2025-1-25 21:11 | 显示全部楼层
不能。
首先,什么是反应。简单认为化学反应是能量达到壁垒的分子相互碰撞的结果,原子重新分配。
然后,酶怎么降低活化能。目前的理论认为酶促反应的机制可能是提供分子反应所需要的微环境,制造一个局部疏水环境之类的。
酶分子把底物结合在酶上,首先增加了局部浓度,然后酶活性位点的环境是比溶液中更适合发生反应的。于是没有达到能量壁垒的分子这就可以发生反应了,所以我们认为酶降低了反应壁垒。
可以看到,酶促反应从机制上是一个一对一或者一对几的反应。酶提供的反应环境并不会因为酶变多而改变。
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发表于 2025-1-25 21:11 | 显示全部楼层
不会,有一定限度的,酶和底物之间有结合位点,比如只有一个结合位点,那么一分子底物只能结合一分子酶,酶再多也没有底物给他结合
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发表于 2025-1-25 21:11 | 显示全部楼层
不会。酶的催化机制是固定的,所以每个反应被降低的数值都是固定的。在酶未饱和之前,增加酶量可以使更多底物同时被催化,即反应速度提高;酶饱和之后再加就没用了。
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