酶为什么是催化剂？

奋斗的小鸟

催化剂的一个重要性质是不改变反应平衡，同时增加正向反应速率和逆向反应速率。然而由于酶对于substrate 的特异性，难道不是几乎每一个由酶参与的反应都是单向的吗。

比如说常用的把DNA连起来的ligase，是不可能再把DNA切断的，那它提高反向速率又从何谈起呢？

（的确如周鹏所言，ATP synthase 首次发现时具有ATPase 的activity，因而被归入F－ATPase）

这个问题从我高中一直困扰到现在读大二，也问过不少老师，只是都没有得到答案，期望知乎的朋友能为我解惑，谢谢。
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感謝各位，尤其是張先生和popucui先生，的回答，我的疑惑還有令一方面。比如說ligase 和內切酶，ligase 所作的是把斷開的DNA 連上，而內切酶所作的則恰恰相反，把DNA 分子斷開。那麼可不可以認為在DNA《－》2DNA上，它們各自促進了一個方向的反應呢？

如果可以這樣認為，那麼它們不是分別把反應平衡向一個方向移動了嗎？而如果不可以這麼認為，又是哪裡存在錯誤呢？

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感謝諸位的幫助，看來我是把生物上的過程過於簡單化的考慮，而將之和化學反應混淆了。
原文地址：https://www.zhihu.com/question/21907606

同花顺

如果你是个高中生，那么我会告诉你酶是催化剂，但是到了大学，我认为这件事就复杂了。
从狭义的角度说
1、首先并不是所有的酶都是催化剂，如果严格按照化学的定义来说酶根本就不是催化剂！

催化剂是什么？
在化学反应里能改变反应物化学反应速率（提高或降低）而不改变化学平衡，且本身的质量和化学性质在化学反应前后都没有发生改变的物质叫催化剂。
但是到了生物学，酶早就不符合这种定义了，生化反应是环环相扣的，不仅仅是TCA循环，本身酶的参与就是为了打破生化反应的平衡。而且生化反应前后由于机体的调控，质量和数量始终处于变动的状态。所以根本不符合化学上的定义！

只能这样说，蛋白质的酶在足够长的反应时间里不会变性，可以认为性质不变。实际上还是变了。
2、其次酶的本质并不仅仅是蛋白质，还有小片段DNA和小片段RNA，这就更不满足催化剂的定义了，因为他们参与生化反应的过程中就会被水解了。某些核酶就更吊了。
3、那么酶到底是什么？
确切的说，是参与生化反应的一类具有降低反应活化能的生物活性类物质。说白了外星人不一定有DNA，RNA或者蛋白质，但他们应该有酶。

从广义上说
酶是enzyme的翻译，根本就是一个约定俗成的概念，日本人有时把它翻译为酵素，其实是一种饮料，当然不是催化剂。

如果高中以下，你可以认为酶是催化剂，具有专一高效等特点，但是到了大学，酶只能算是一种具有催化作用的活性物质，严格来说根本不是催化剂。

队长是我

酶为何物
酶，指具有生物催化功能的高分子物质， 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。与其他非生物催化剂相似，酶通过调节化学反应的吉布斯自由能，来改变反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子产生更多的有效碰撞，以产生更多的动能。根据热力学第一定律，其碰撞所得到的动能通过转化，加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。
虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，核酸类与氨基酸衍生物也是很多酶的组成
机制
酶（E）与底物（S）形成酶-底物复合物（ES）
酶的活性中心与底物定向结合生成ES复合物是酶催化作用的第一步。定向结合的能量来自酶活性中心功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如离子键、氢键、疏水键等次级键，也包括范德华力。它们结合时产生的能量称为结合能，这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。
若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的基态转变成过渡状态。即底物分子成为活化分子，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物（P）或转变为底物（S）的概率是相等的。
当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这部分结合能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度
钥锁模型与诱导契合模型
生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，犹如一把钥匙配一把锁。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。不过经过研究与实践，“诱导契合”学说便被提出。
“诱导契合”学说指出，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在,而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化,从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
“诱导契合”学说的提出与模型的建立，使得人们对酶这种世间万物难以离弃的物质现出原形。之后，人类开始对酶进行仿生学研究，并研制出许多成本低廉，催化效率远大于无机催化剂的活性物质。现如今，酶系物质也真正运用于人类的日常生产生活中，在推进反应发生的过程中，也推进了人类社会的发展。然而关于酶及霉系的研究，关于其镜像相对作用等延伸项目，仍然需要进一步的研究。控制好生命的变速器，方能使生命平稳运行。

卡卡

只回答lz，最后的问题并。原因在于，无论是限制性内切酶和连接酶都是需要一定的反应条件和反应底物。而反应条件的不同，使得最终的结果也是不同的，当然内切酶是相对来讲要求不是那么的高，或许破坏总是比建设要强吧。而连接酶则是需要特定的底物，三蒸水，温度，时间（好久不用了忘了配方）来控制之后，才可能有一定的比例连接上。所以这是两个问题。
另外张一苇所说的

限制性内切酶除断开磷酸酯键之外，还需要打开碱基配对

这一点是有问题的，原因在于，粘性末端的氢键作用力很小。缓慢颠倒几下就分开了。。。。

大力水手

题主的疑惑看来是这样的，1）酶有生物催化功能；2）“催化”意味着同时提高正向和反向反应速率，而不改变反应平衡；3）酶对于底物的特异性，决定了酶的功能就是参与单向的反应。所以，矛盾来了，要么催化剂的定义有问题，要么酶同时可以催化逆向的反应。
首先要明确的是，酶是如何发挥作用的？酶的作用机制有几种解释，但毫无疑问都是通过降低吉布斯自由能实现的：
- 提供一个中间态得以稳定的微环境，如与底物/产物分子的中间态构型结合
- 提供一个另外的反应途径，使反映更容易进行
- 提高反应温度，从而加快反应速度
所以说，题主对酶的“特异性”的理解如果深入一下，也许能更容易解惑呢。酶对于底物的特异性，并非如“锁钥”模型那样，一把钥匙开一把锁，有的酶可以识别一类键，如beta-淀粉酶可以切开alpha-1，6-糖苷键，而有的酶对于底物要求就严格得多，需要满足特定构象才可。
以上，盼能于你解惑有帮助。

大力水手

补充回答题主的后续问题。
首先是一般性的分析。
在生物化学反应中，多数看上去是正/逆的反应组合，实际上有周边的产物/能量提供物的不同。除了关心的分子之外，还有许多其他小分子参与反应，而这些小分子在正向或逆向反应中的转化情况并非完全互逆。
即使对于相同的反应，由于相应底物可能在后续步骤中被移除而拉动平衡发生，所以也可能出现正向或逆向都能进行的情况。决定性因素通常来源于周边其他酶、辅酶、小分子的浓度。
针对限制性内切酶和DNA连接酶的简单说明：
限制性内切酶，和DNA连接酶，从能量计算的角度来说，可以说完全没什么关系。特别的，这两类酶实际的作用并非在A（DNA）、B（断开的DNA）两状态之间切换。限制性内切酶除断开磷酸酯键之外，还需要打开碱基配对；而DNA连接酶本身，则只负责连接5'-磷酸和3'-羟基。其中使用的供能物质、辅酶均不相同，不能作为同一反应的正、逆过程考虑。


以下是原问题回答。
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这是一个常见的混用热力学（thermodynamics）概念与动力学（kinetics）概念而产生的困扰。系统学习物理化学对于理解类似问题有帮助。


通常我们对于酶促反应采用类似的图来表达活化能被酶促过程降低。从底物到产物，或者从产物到底物的过程，都需要经过先“爬坡”（到达活化能最高点），然后“下坡”（从活化能最高点落下）的过程。由于后者的速率远大于前者的速率，通常将“爬坡”的过程称为决速步（速控步），并由这一步所需要攀升的能量高低来决定反应速率。
容易知道，活化能的降低，同时使正向反应速率和逆向反应速率提高了。（如果一座山变矮了，无论从东边翻到西边，还是西边翻到东边都容易了。）那么，在提问中所讨论的，“为什么不会发生产物返回底物的情况”，应当如何以物理化学概念表达呢？
当我们宏观上讨论“是否有产物生成底物”时，实际上我们在讨论的并非是“是否有逆反应发生”。实际上，任何化学反应都是可逆的，若以绝对纯度的产物与酶混合，理论上，总会有对应的底物生成。但是，对于低于检出限，甚至低于一个分子的生成量，我们就认为这个反应是”不可逆“了；举个简单的例子，对于简单的反应，如果平衡常数大于1e23，那就意味着1mol的浓度级别上，另一侧在平衡时的量小于一个分子。这样的反应，我们就不会认为”产物能反过来生成底物“了。
平衡常数由底物和产物相对的能量高低之差来决定。请注意，当我们讨论活化能的时候，在动力学范畴内，考虑的是多长时间，能达到化学平衡；当我们讨论反应前后的能量变化，以及平衡常数时，考虑的是经过足够长的时间之后，反应体系中各种物质的比例。
最后举三羧酸循环中的实例来说明。


请注意在循环中的双向箭头和单向粗箭头。如果平衡常数足够大，我们就认为这是一个”不可逆反应“（氧化脱羧步骤，产生了极稳定的CO2），否则，就被认为是一个”可逆反应“。在生物化学的催化循环过程中，几个不可逆的步骤，促使了整个循环向特定方向转动。